Wichtige Nährstoffe im Überblick

Im Folgenden haben wir für Sie interessante Nährstoffe im Kurzprofil zusammengestellt. Wir beschreiben deren wichtigste Funktionen und geben Ihnen Hinweise auf die Nahrungsmittel, in denen sie vorwiegend enthalten sind. Klicken Sie einfach auf die Themen, wo Ihr Interesse liegt. Wir wünschen Ihnen beim durchlesen viel Spaß.

Die wichtigsten Mikronährstoffe und ihre Wirkung

Mikronährstoff Funktion enthalten in
Calcium stärkt Knochen und Zähne Milch, Käse, Grünkohl
Chrom beteiligt bei der Regulation des Blutzuckers, unterstützt den Glucosestoffwechsel Schweinefleisch, Pilze, Weizenkeime, Vollkornmüsli
Eisen fördert den Sauerstofftransport im Blut und die Bildung roter Blutkörperchen Leber, Schwarzwurzel
Jod zur Bildung der Schilddrüsenhormone Seefisch, Innereien, jodiertes Speisesalz
Magnesium zur Nerven- und Muskelentspannung, aktiviert etwa 300 Enzyme Bananen, Nüsse
Selen dient als Radikalfänger, Bestandteil von Enzymen Meeresfrüchte, Eier, Getreide, Nüsse
Zink stärkt das Abwehrsystem, unterstützt die Wundheilung Austern, Barsch, Putenfleisch, Milch
Vitamin A stärkt die Sehkraft, unterstützt Wachstum und Immunsystem Karotten, Salat, Paprika, Spinat
Vitamin B1 stärkt das Herz- und Nervensystem Kartoffeln, Hülsenfrüchte
Vitamin B2 Bestandteil von vielen an Fett- und Eiweißverwertung beteiligten Enzymen Milch, Eier, Nüsse
Vitamin B6 für Eiweißstoffwechsel und die Funktionen des Kreislauf- und Nervensystems Vollkornprodukte, Bananen
Vitamin B12 wichtig für die Neubildung von Zellen, erhält ein gesundes Kreislauf- und Nervensystem Austern, Krabben, Fisch, Sauerkraut
Vitamin C stärkt die Abwehr, unterstützt die Bildung von Bindegewebe Paprika, Zitrusfrüchte, Kiwi, Broccoli
Vitamin D fördert die Aufnahme von Calcium, daher wichtig für die Knochenbildung Fisch, Eier, Pilze (Sonnenlicht)
Vitamin E Zellschutz, -wachstum und -entwicklung Weizenkeimöl, Sojaöl, Fisch, Eier, Nüsse
Folsäure wichtig für Zellwachstum, -teilung und Aufbau der Erbsubstanz, daher besonder wichtig in der Schwangerschaft. Broccoli, Spinat, Leber, Orangen
Vitamin H (Biotin) pflegt Haut, Haare und Nägel Champignons,Soja (Biotin)
Pantothensäure wichtig für den Fettstoffwechsel und die Bildung neuer Körperzellen Champignons, Broccoli, Blumenkohl

Aminosäuren

Arginin

Arginin

Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Arginin (Abkürzungen Arg im Dreibuchstabencode und R im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einer Guanidinogruppe in der Seitenkette. Sie zählt zu den basischen Aminosäuren und ist mit 4 N-Atomen die stickstoffreichste Aminosäure [1]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.

Arginin kann vom menschlichen Körper aus anderen Aminosäuren und Vorstufen selbst hergestellt werden. Allerdings sind die Mengen der Eigensynthese nicht ausreichend, um den Bedarf vollständig zu decken. Arginin ist somit semi-essentiell (bedingt lebensnotwendig) [3].

Die Synthese erfolgt im Harnstoffzyklus aus der nicht proteinogenen Aminosäure Ornithin, der nicht essentiellen Aminosäure Aspartat und Carbamoylphosphat. Darüber hinaus wird Arginin als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen. Arginin ist zu ca. 3 bis 6 % in Proteinen enthalten [1].

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über den Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [4]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [4].

Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 4].

Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 4].

Literatur

  1. Hahn, A.; Nahrungsergänzungsmittel; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart, 2006
  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche      Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
  3. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
  4. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der      Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart
Cystein

Cystein

Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Cystein (Abkürzungen Cys im Dreibuchstabencode und C im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einem Schwefelatom in der Seitenkette. Sie zählt zu den schwefelhaltigen Aminosäuren [1]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.

Cystein kann vom menschlichen Körper aus der essentiellen (lebensnotwendigen) Aminosäure Methionin und Serin selbst hergestellt werden. Da zur Eigensynthese die Zufuhr einer essentiellen Aminosäure über die Nahrung notwendig ist, zählt Cystein zu den semi-essentiellen (bedingt lebensnotwendigen) Aminosäuren [1]. Für Neugeborene ist Cystein aufgrund einer fehlenden Enzymausstattung essentiell [3].

Darüber hinaus wird Cystein als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen.

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über den Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].

In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen.

Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].

Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].

Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

  1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
  3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart
Glutamin

Glutamin

Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Glutamin (Abkürzungen Gln im Dreibuchstabencode und Q im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einer ungeladenen Seitenkette. Sie zählt zu den neutralen Aminosäuren [3]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.
Glutamin kann vom menschlichen Körper aus der Aminosäure Glutamat (Glutaminsäure) selbst hergestellt werden. Unter bestimmten Bedingungen, wie z. B. metabolischem Stress reicht die Eigensynthese zur Deckung des Bedarfs allerdings nicht aus [2]. Glutamin ist somit semi-essentiell (bedingt lebensnotwendig) [3]. Darüber hinaus wird Glutamin als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen. Glutamin hat einen durchschnittlichen Anteil von 8 % am Nahrungsprotein und ist mit einem Mengenanteil von 20 % die bedeutendste Aminosäure im Blutplasma und Muskelgewebe [1].
Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über en Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].
In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].
Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [7]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei.

Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen. Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [4].
Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 4].
Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 4].

Literatur

  1. Hahn, A.; Nahrungsergänzungsmittel; Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart, 2006
  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
  3. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
  4. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart
Glycin

Glycin

Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Glycin (Abkürzungen Gly im Dreibuchstabencode und G im Einbuchstabencode) ist die kleinste und einfachste proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit einem Wasserstoffatom (H) als Seitenkette. Sie zählt zu den neutralen Aminosäuren [1]. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.
Glycin kann vom menschlichen Körper aus der Aminosäure Serin selbst hergestellt werden. Allerdings sind die Mengen der Eigensynthese nicht ausreichend, um den Bedarf vollständig zu decken. Glycin zählt somit zu den semi-essentiellen (bedingt lebensnotwendigen) Aminosäuren [1].
Die größte Menge an Glycin wird als Bestandteil von Proteinen mit der Nahrung aufgenommen.
Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über den Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].
In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].

Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei.

Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen. Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].

Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].
Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].
Literatur

  1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
  3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart
Tryptophan

Tryptophan

Definition, Synthese, Resorption, Transport und Verteilung

Die Aminosäure Tryptophan (Abkürzungen Trp im Dreibuchstabencode und W im Einbuchstabencode) ist eine proteinogene Aminosäure (wird zur Bildung von Proteinen herangezogen) mit aromatischer Seitenkette (enthält zyklische Kohlenstoffketten). Sie zählt daher zu den aromatischen Aminosäuren. Eine biologische Wirkung im menschlichen Körper hat nur die L-Konfiguration der Aminosäure.

Tryptophan kann vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt werden und ist somit essentiell (lebensnotwendig). Der menschliche Organismus ist auf die Zufuhr von Tryptophan mit der Nahrung angewiesen.
Mikroorganismen und Pflanzen sind jedoch zur Biosynthese von Tryptophan befähigt und stellen diese z. B. aus der Shikimisäure her [1].

Die Proteine aus der Nahrung werden vor der Resorption (Aufnahme über den Darm) in Tri- und Dipeptide (Proteinketten bestehend aus 3 bzw. 2 Aminosäuren) sowie in freie Aminosäuren gespalten. Diese Spaltung durch spezifische Enzyme (Exo- und Endopeptidasen) beginnt bereits im Magen und wird im Dünndarm fortgeführt [2].
In der Bürstensaummembran der Mucosazellen (Zellen der Darmschleimhaut) existieren spezielle Transportsysteme für die Resorption der Aminosäuren. Freie Aminosäuren werden über einen aktiven Na+-abhängigen Transporter aufgenommen, während Tri- und Dipeptide über einen H+-gekoppelten Transport in die Enterozyten (Zellen des Dünndarmepithels) aufgenommen werden. Auch die Proteine der abgeschilferten Zellen der Dünndarmschleimhaut selbst werden in Ihre einzelnen Aminosäuren aufgespalten und reabsorbiert. In den Enterozyten werden die Tri- und Dipeptide zu freien Aminosäuren hydrolysiert (durch Reaktion mit Wasser gespalten) und zur Leber transportiert [2].
Der menschliche Körper weist einen Gesamtproteinbestand von ca. 10 bis 11 kg auf [2]. Der Pool freier Aminosäuren im Blutplasma beträgt ca. 100 g [3]. Weniger als 1 % des Eiweißbestandes aus Leber, Niere und Dünndarmschleimhaut sind sogenanntes labiles Protein und können ohne eine Beeinträchtigung der Körperfunktion abgebaut werden. Das Körperprotein des Menschen befindet sich in einem dynamischen Auf- und Abbau (Proteinumsatz, sog. turnover) und passt sich schnell an die Stoffwechsellage an. Der Ab- und Umbau von körpereigenen Proteinstrukturen trägt neben den über die Nahrung zugeführten Aminosäuren wesentlich zur Aufrechterhaltung des Aminosäurepools bei. Die Reutilisierungsrate (Wiederverwertungsrate) aus der Proteolyse (Abbau von Proteinen) körpereigener Proteine kann bis zu 90 % betragen. Der Proteinumsatz im Körper ist abhängig vom Ernährungszustand und der Verfügbarkeit freier Aminosäuren. So befinden sich bei einer Aufnahme von 100 g Nahrungsprotein ca. 250 bis 300 g Körperprotein im Umsatz wobei einzelne Aminosäuren frei werden und z. B. für die tägliche Erneuerung der Darmmucosazellen, den Muskelstoffwechsel oder den Auf- und Abbau von Plasmaproteinen verwendet werden [3].
Die Abbauprodukte des Proteinmetabolismus (Proteinstoffwechsel) sind Stickstoffverbindungen wie Harnstoff, Ammoniak, Harnsäure und Kreatinin und werden mit dem Urin ausgeschieden. Bei normaler Proteinaufnahme werden 80 bis 85 % des gesamten Stickstoffs als Harnstoff über die Nieren ausgeschieden. Dies entspräche ca. 80 g Protein pro Tag [2, 3].
Nicht resorbiertes Nahrungseiweiß und in das Darmlumen sezernierte (abgesonderte) Proteine werden über die Fäzes (Stuhl) ausgeschieden. Diese Menge entspricht ca. 10 g Protein pro Tag [2, 3].

Literatur

  1. Löffler G., Petrides P., Heinrich P.; Biochemie & Pathobiochemie, 8.Auflage, Springer Medizin Verlag Heidelberg 2007
  2. Hahn A., Ströhle A., Wolters M; Ernährung – Physiologische Grundlagen, Prävention, Therapie. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH Stuttgart 2006
  3. Biesalski H. K., Fürst P., Kasper H. et al. (2004) Ernährungsmedizin. Nach dem Curriculum Ernährungsmedizin der Bundesärztekammer. 3. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart

Diese Webseite verwendet Cookies. Mit der Nutzung unserer Dienste erklären Sie sich damit einverstanden, dass wir Cookies verwenden. Weitere Informationen

The cookie settings on this website are set to "allow cookies" to give you the best browsing experience possible. If you continue to use this website without changing your cookie settings or you click "Accept" below then you are consenting to this.

Close